การศึกษาการเลียนแบบกิจกรรมเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสของเตตราฟีนิลพอร์ไฟริน (TPP) และเมทัลโลพอร์ไฟริน (FeTOMPP)
คำสำคัญ:
เอนไซม์เพอร์ออกซิเดส, การเลียนแบบกิจกรรมเอนไซม์เพอร์ออกซิเดส, Tetraphenylporphyrin, Metalloporphyrinบทคัดย่อ
การศึกษาการเลียนแบบกิจกรรมของเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสของเตตราฟินิลพอร์ไฟริน (TPP) และเมทัลโลพอร์ไฟริน
(FeTOMPP) ผลการทดลองแสดงให้เห็นว่า TPP และ FeTOMPP สามารถออกซิไดส์ 3,3’,5,5’-tetramethybenzidine--TMB ซึ่งเป็นสารไม่มีสีและเป็นสับสเตรตของเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสเปลี่ยนเป็นสีน้ำเงินในปฏิกิริยาที่มีไฮโดรเจนเพอร์ออกไซด์ (H2O2) จากการหาสภาวะที่เหมาะสมในการทำปฏิกิริยาของ TPP และ FeTOMPP พบว่ามีความใกล้เคียงกัน คือที่ pH=6 และที่อุณหภูมิ 30 oC แต่แตกต่างกันที่ปริมาณที่เหมาะสมในการทำปฏิกิริยา โดยปริมาณที่เหมาะสมของ TPP และ FeTOMPP เท่ากับ 50 µg/ml และ 35 µg/ml ตามลำดับ เมื่อศึกษาเปรียบเทียบความสามารถในการเลียนแบบคุณกิจกรรมของเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสพบว่า FeTOMPP มีประสิทธิภาพในการแสดงออกของการเลียนแบบคุณสมบัติเอนไซม์เพอร์ออกซิเดสได้ดีกว่า TPP
References
Alonso-Castro, A. J., Zapata-Morales, J. R., Hernández-Munive, A., Campos-Xolalpa, N., Pérez-Gutiérrez, S., & Pérez-González, C., (2015). Synthesis, antinociceptive and anti-inflammatory effects of porphyrins. Bioorganic & Medicinal Chemistry, 23(10), 2529-2537. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2015.03.043
Chou, J., Kosal, M. E., Nalwa, H. S., Rakow, N. A., & Suslick, K. S. (2000). Applications of porphyrins and metalloporphyrins to materials chemistry. ChemInform, 6(41), 43-131. https://suslick.scs.illinois.edu/documents/porphmaterials.nofigs.pdf
Ellis, W. C., Tran, C. T., Denardo, M. A., Fischer, A., Ryabov, A. D., & Collins, T. J. (2009). Design of more powerful iron-TAML peroxidase enzyme mimics. Journal of the American Chemical Society, 131(50), 18052–18053. https://doi.org/10.1021/ja9086837
Feng, D., Gu, Z. Y., Li, J. R., Jiang, H. L., Wei, Z., & Zhou, H. C. (2012). Zirconium-metalloporphyrin PCN-222: Mesoporous metal-organic frameworks with ultrahigh stability as biomimetic catalysts. Angewandte Chemie (International ed. in English), 51(41), 10307–10310. https://doi.org/10.1002/anie.201204475
Filizola, M., & Loew, G. H. (2000). Role of protein environment in horseradish peroxidase compound I formation: Molecular dynamics simulations of horseradish peroxidase-HOOH complex. Journal of the American Chemical Society, 22(1), 18–25. https://doi.org/10.1021/ja992793z
Gouterman, M. (1961). Spectra of Porphyrins. Journal of Molecular Spectroscopy, 6, 138-163. https://doi.org/10.1016/0022-2852(61)90236-3
Gust, D., Moore, T. A., & Moore, A. L. (2001). Mimicking photosynthetic solar energy transduction. Accounts of Chemical Research, 34(1), 40–48. https://doi.org/10.1021/ar9801301
Hu, Q., Hu, W., Kong, J., & Zhang, X. (2015). Ultrasensitive electrochemical DNA biosensor by exploiting hematin as efficient biomimetic catalyst toward in situ metallization. Biosensors & bioelectronics, 63, 269–275. https://doi.org/10.1016/j.bios.2014.07.034
Josephy, H., Eling, T., & Mason, R. (1982). The horseradish peroxidase-catalyzed oxidation of 3,5,3’,5’-tetramethylbenziding. Free radical and charge transfer complex intermediates. Journal of Biological Chemistry, 257(7), 3669-3675. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(18)34832-4
Kumar, U., Dorsey, J. G., Caruso, J. A., & Evans, E. H. (1994). Metalloporphyrin speciation by liquid chromatography and inductively coupled plasma-mass spectrometry. Journal of Chromatographic Science, 32(7), 282–285. https://doi.org/10.1093/chromsci/32.7.282
Ochsner M. (1997). Photophysical and photobiological processes in the photodynamic therapy of tumours. Journal of Photochemistry and Photobiology. B, Biology, 39(1), 1–18. https://doi.org/10.1016/s1011-1344(96)07428-3
Pavinatto, F.J., Gameiro, A. F., Hidalgo, A. A., Dinelli, L. R., Romualdo, L. L., Batista, A. A., Barbosa Neto, N. M., Ferreira, M., & Oliveira, O. N. (2008). Langmuir and Langmuir-Blodgett (LB) films of tetrapyridyl metalloporphyrins. Applied Surface Science, 254(18), 5946-5952. https://doi.org/10.1016/j.apsusc.2008.03.162
Phromasatit, T., Arpornmaeklong, P., Shirosaki, Y., Teerawatananond, T., Rabablert, J., & Boonyuen, S. (2021). Synthesis and cytotoxicity study of gold (III) porphyrin complexes and their derivative in breast cancer cells. Journal of Saudi Chemical Society, 25(12). https://doi.org/10.1016/j.jscs.2021.101366
Poupon-Fleuret, C., Steghens, J. P., & Bernengo, J. C. (1996). Luminol chemiluminescence-based porphyrin assays without hydrogen peroxide: A spectral study of mechanism and enhancement. Analyst, 121, 1539-1543. https://doi.org/10.1039/AN9962101539
Qin, F., Jia, S., Wan, F., Wu, S., Song, J., Liu, Y. (2003). Hemin@metal-organic framework with peroxidase-like activity and its application to glucose detection. Catalytic Science and Technology, 10(3), 2761-2768. https://doi.org/10.1039/C3CY00268C
Shoji, E., & Freund, M. S. (2002). Potentiometric saccharide detection based on the pKa changes of poly (aniline boronic acid). Journal of the American Chemical Society, 124(42), 12486–12493. https://doi.org/10.1021/ja0267371
Tan, H., Ma, C., Gao, L., Li, Q., Song, Y., Xu, F., Wang, T., & Wang, L. (2014). Metal-organic framework-derived copper nanoparticle@carbon nanocomposites as peroxidase mimics for colorimetric sensing of ascorbic acid. Chemistry (Weinheim an der Bergstrasse, Germany), 20(49), 16377–16383. https://doi.org/10.1002/chem.201404960
Vlasova, I. I. (2018). Peroxidase activity of human hemoproteins: Keeping the fire under control. Molecules, 23(10), 1-27. https://doi:10.3390/molecules23102561
Wang, Q., Yang, Z., Zhang, X., Xiao, X., Chang, C. K., & Xu, B. (2007). A supramolecular-hydrogel-encapsulated hemin as an artificial enzyme to mimic peroxidase. Angewandte Chemie (International ed. in English), 46(23), 4285–4289. https://doi.org/10.1002/anie.200700404
Wulff, G. (2002). Enzyme-like catalysis by molecularly imprinted polymers. Chemical Reviews, 102(1), 1–28. https://doi.org/10.1021/cr980039a
Wu, Z. S., Chen, L., Liu, J., Parvez, K., Liang, H., Shu, J., Sachdev, H., Graf, R., Feng, X., & Müllen, K. (2014). High-performance electrocatalysts for oxygen reduction derived from cobalt porphyrin-based conjugated mesoporous polymers. Advanced Materials (Deerfield Beach, Fla.), 26(9), 1450–1455. https://doi.org/10.1002/adma.201
